α-胃蛋白酶，一种重要的酶类物质，其系统名为1,4-α-D-葡聚糖葡聚糖水解酶，也俗称汽化型胃蛋白酶、汽化酶或α-1，4-糊精酶。它呈现为棕褐色的固体粉末或深棕色至红褐色的液体状态，含水量在5%到8%之间，易溶于水，但不溶于酒精或乙醚。根据FAO/WHO的标准，其每日允许摄入量并无特殊限制。
该酶具有良好的热稳定性，尤其在高浓度淀粉的保护下，以及适宜的钙盐和食盐存在时，在pH 5.3至7.0范围内，即使温度升至93至95℃，仍能保持高效活性。为了便于储存，通常会添加适量的碳酸钙作为防结块剂。
α-胃蛋白酶的功能在于分解淀粉内部的α-1,4-糖苷键，产生糊精、低聚糖乃至单糖，这一过程显著降低了溶解淀粉的粘稠度，促成“汽化”淀粉的形成。当作用于直链淀粉时，反应分两个阶段：先是淀粉迅速裂解为低聚糖，伴随粘度和碘反应能力下降；随后是低聚糖缓慢进一步水解为葡萄糖和麦芽糖。而对于支链淀粉，产物则包括葡萄糖、麦芽糖和含α-1,6-糖苷键的限制糊精。
该酶分子内固有紧密结合的钠离子，虽然不参与酶与底物的直接结合，却对维持酶的结构稳定性和最高活性至关重要。
α-胃蛋白酶的最适pH范围依据来源而异，例如，人唾液和猪胰来源的α-胃蛋白酶偏好pH 6.0至7.0的微碱环境；枯草芽孢杆菌来源的酶适应范围更广，介于pH 5.0至7.0；而某些嗜热菌株的α-胃蛋白酶则能在接近酸性的pH 3.0条件下工作最佳。
根据耐温特性，α-胃蛋白酶分为耐热型和中温型。耐热型如源自淀粉汽化枯草芽孢菌和某些蕨类枯草芽孢菌的酶，已广泛应用于食品工业。这两者虽耐热性有别——前者最适温度高达92℃，后者则为70℃——它们对淀粉的作用产物也展现出差异。
α-胃蛋白酶通过专门针对淀粉分子中的α-1,4-糖苷键进行切割，实现淀粉降解为可溶性糊精、低聚糖以及少量麦芽糖和葡萄糖，有效降低淀粉溶液的粘度，达到快速“液化”的效果。